Состав и свойства мышечной ткани мяса

1. Химический состав мышечной ткани.

2. Характеристика основных белков мышечной ткани.

1. Мясом называют части туши сельскохозяйственных животных, которые состоят из мышечной ткани и сопутствующих тканей: соединительной, жировой, хрящевой, костной, нервной, крови, а также, кровеносных сосудов и лимфатических узлов. Наибольшую ценность представляет мышечная ткань, которая в мясе разных

видов животных составляет 35-69%.

Жировая ткань достигает разной степени развития, и в мясе ее содержится от 3 до 20%.

Наименее ценными являются соединительная и костная ткани. Их в мясе содержится, соответственно, 9-14% и 10-22%.

Наряду с белками, липидами и минеральными веществами, в мясе содержатся азотистые и безазотистые экстрактивные вещества.

Содержание безазотистых экстрактивных веществ составляет приблизительно 1%.

Химический состав мяса зависит от вида, возраста, упитанности, породы животных и от некоторых других факторов. Мясо свиней, гусей, овец и уток характеризуется высоким содержанием жира. В мясе кур и индеек больше белка. Мясо молодых животных содержит мало жира и богато водой. С возрастом содержание жира в мясе увеличивается, а содержание воды уменьшается.

Питательная ценность мяса зависит от количества полноценных белков, которое, в свою очередь, зависит от аминокислотного состава. По содержанию незаменимых аминокислот белки мяса не уступают белкам яиц и молока.

Судить о полноценности белков мяса можно по соотношению таких аминокислот, как триптофан и оксипролин. Триптофан содержится только в полноценных белках, а оксипролин - только воссоединительной ткани, Следовательно, чем выше соотношение триптофан/оксипролин, тем больше в мясе полноценных белков и выше биологическая ценность мяса. Качество мяса оценивается и по его способности перевариваться ферментами желудочно-кишечного тракта. Пепсин лучше переваривает мышечную ткань, чем соединительную. Мясо низких сортов хуже переваривается пепсином.

При экстракции белков в водный раствор вместе с ними переходят небелковые азотистые экстрактивные вещества. К ним относятся креатин, карнозин, аммиак, ансерин, креатин-фосфат, карнитин, креатинин, АТФ, АДФ, АМФ, пуриновые основания, инозиновая кислота, холин, глутатион, свободные аминокислоты и др.

К безазотистым экстрактивным веществам относятся гликоген, мальтоза, глюкоза, молочная, пировиноградная, янтарная кислоты, инозит.

Таблица 1. Химический состав мяса некоторых животных и птицы, %

2. Белки мяса и мясопродуктов принято разделять по морфологическому признаку клеток мышечных тканей животных. Саркоплазматические, миофибриллярные белки и белки стромы обеспечивают функциональность пищевой системы в получении мясопродуктов, а группа ядерных белков самостоятельного технологического значения не имеет.

Фракция суммарных белков саркоплазмы составляет 20-25% количества всех мышечных белков. Установлено, что белки саркоплазмы способны образовывать гель, особенно в присутствии АТФ. При высоких концентрациях Са2+ гель разжижается. Это связано с присутствием в саркоплазме фрагментов саркоплазматического ретикулума. Очищенные от примесей белки саркоплазмы способность желировать утрачивают.

Миоген представляет собой комплекс миогенов А, В и С, различающихся кристаллической формой. Обычно под миогеном подразумевается вся миогеновая фракция. Миоген составляет около 20% всех белков мышечного волокна. Он растворяется в воде, образуя гомогенные растворы небольшой вязкости с массовой долей 20-30%. Температура денатурации свободного от солей миогена 55-60 °С, изоэлектрическая точка (ИЭТ) лежит в интервале рН 6,0-6,5. С течением времени часть миогена переходит в нерастворимое состояние.

Миоальбумины составляют около 1-2% белков мышечного волокна. Растворимы в воде и нерастворимы в кислой среде, так как имеют изоэлектрическую точку около рН 3,0-3,5; температура денатурации 45-47 °С.

Глобулин составляет около 20% общего количества белковых веществ мышечного волокна. Растворим в солевых растворах даже очень низкой концентрации, температура денатурации при рН 6,5 около 50 °С, при рН 7,0 - около 80 °С, изоэлектрическая точка лежит в интервале рН 5,0-5,2.

Миоглобин - хромопротеид, составляющий в среднем 0,6-1,0% общего количества белков. Он состоит из белковой части - глобина и простетической группы - тема. На одну молекулу миоглобина приходится одна группа гема. В миоглобине не обнаружено цистина. Миоглобин хорошо растворим в воде. Температура денатурации около 60 °С. Денатурация миоглобина сопровождается отщеплением простетической группы. Миоглобин способен присоединять оксид азота, сероводород и кислород за счет дополнительных связей. В последнем случае образуется оксимиоглобин светло-красного цвета, который переходит с течением времени в метмиоглобин коричневого цвета. При этом железо отдает один электрон. При действии восстановителей метмиоглобин снова образует миоглобин. Последний окрашен в пурпурно-красный цвет и обусловливает естественную окраску мышечной ткани, интенсивность которой зависит от его содержания и соотношения форм пигментов белка. Изменение цветности мяса и мясопродуктов происходит под влиянием микрофлоры, теплового воздействия, посола, света и других факторов. Количество пигментов, глубина их превращений и образование форм соответствующей окраски играют значительную роль в получении продуктов высокого качества. При переходе миоглобина в метмиоглобин пурпурно-красная окраска мяса меняется на коричневую. Она наиболее заметна, когда в мет-форму переходит более 50% миоглобина. Это свойство широко используется для определения сроков хранения мяса путем выявления соотношения различных спектральных форм миоглобина, а также при регулировании цветности мясопродуктов.

 Скачать реферат