Гравитация и электродинамика. Организация живой материи. Каталитические реакции

Оказывается, что простой перевод реакции гидролиза эфирной связи во внутримолекулярный режим приводит к увеличению ее скорости в 100 раз. Как и за счет чего осуществляется такой перевод в ферментах?

Ферменты, как и все белки, строятся из аминокислот, в пространстве они организованы (свернуты) особым образом (третичная и четвертичная структуры белка). Высокая каталитическая активность фермен

тов обеспечивается функционированием специального участка - сложноорганизованного активного центра, в состав которого входят аминокислотные остатки, часто весьма удаленные друг от друга в первичной полипептидной последовательности.

Выше мы выяснили, что для успешного нуклеофильного катализа необходимо, чтобы катализатор был сильным нуклеофилом, по крайней мере более сильным, чем исходный реагент. В то же время химические группы, формирующие активный центр фермента, сами по себе, как правило, являются слабыми катализаторами соответствующих реакций. И тем не менее ферментативный катализ по своей эффективности превосходит все известные катализаторы. Таким образом, действие фермента представляет собой хорошо отлаженную в пространстве и времени систему.

Как уже отмечалось, перевод реакции во внутримолекулярный режим приводит к ее ускорению.

Следует отметить также, что фермент, и в частности его активный центр, - это не некое застывшее образование. В ходе взаимодействия с субстратом и химической реакции в молекуле фермента могут происходить структурные (конформационные) изменения, которые удается в некоторых случаях зафиксировать и которые свидетельствуют о неком "настраивании" активного центра.

Таким образом, общие принципы катализа применимы и к действию ферментов. Однако различные факторы, способствующие протеканию реакции, в ферментативном катализе действуют согласованно, а во многих случаях являются суммарным результатом ряда причин. Важнейшие из них: 1) многоточечное взаимодействие с субстратом, приводящее к сближению и правильной ориентации реагирующих групп; 2) перевод реакции во внутримолекулярный режим; 3) стабилизация переходного состояния реакции.

Используемая литература

1. Горелов А.А. Концепции современного естествознания. М.: Центр, 2003.

2. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир, 1982. Т. 1-3.

3. Лавриненко В.Н. Концепции современного естествознания. М.: ЮНИТИ-ДАНА, 2006.

4. Рузавин Г.И. Концепции современного естествознания. М.: ЮНИТИ, 2001.

5. Фершт Э. Структура и механизм действия ферментов. М.: Мир, 1980. 432 с.

6. http://ru.wikipedia.org/wiki/Фундаментальные_взаимодействия

7. http://www.pereplet.ru/obrazovanie/stsoros/280.html

 Скачать реферат