Белки и нуклеиновые кислоты

4. Ароматические – фенилаланин, тирозин, триптофан:

5. С анионобразующими группами в боковых цепях-аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

6. и амиды-аспарагиновой и глутаминовой кислот – аспарагин, глутамин.

7. Основные – аргинин, гистидин, лизин.

Второй вид классификации основан на полярности R-групп аминокислот. Различают полярные и неполярные аминокислоты. У неполярных в радикале есть неполярные связи С–С, С–Н, таких аминокислот восемь: аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин.

Все остальные аминокислоты относятся к полярным (в R-группе есть полярные связи С–О, С–N, –ОН, S–H). Чем больше в белке аминокислот с полярными группами, тем выше его реакционная способность. От реакционной способности во многом зависят функции белка. Особенно большим числом полярных групп, характеризуются ферменты. И наоборот, их очень мало в таком белке как кератин (волосы, ногти).

Аминокислоты классифицируют и на основе ионных свойств R-групп (таблица 1). Кислые (при рН=7 R-группа может нести отрицательный заряд) это аспарагиновая, глутаминовая кислоты, цистеин и тирозин. Основные( при рН =7 R-группа может нести положительный заряд) – это аргинин, лизин, гистидин. Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным (группа R незаряжена). Купить готовые рулонные штора.

Таблица 1 – Классификация аминокислот на основе полярности R-групп.

Аминокислоты

Принятые однобуквенные обозначения и символы

Изоэлектрическая точка, рI

Среднее содержание в белках,%

Англ.

символ

Русск.

1. НеполярныеR-группы

Глицин

Аланин

Валин

Лейцин

Изолейцин

Пролин

Фенилаланин

Триптофан

2. Полярные, незаряженныеR-группы

Серин

Треонин

Цистеин

Метионин

Аспарагин

Глутамин

3. Отрицательно заряженные R-группы

Тирозин

Аспарагиновая к-та

Глутаминовая к-та

4. Положительно заряженныеR-группы

Лизин

Аргинин

Гистидин

GLy

ALa

VaL

Leu

Lie

Pro

Phe

Trp

Ser

Thr

Cys

Met

Asn

GLn

Tyr

Asp

GLy

Lys

Arg

His

G

A

V

L

I

P

F

W

S

T

C

M

N

Q

Y

D

E

K

R

N

Гли

Ала

Вал

Лей

Иле

Про

Фен

Трп

Сер

Тре

Цис

Мет

Асн

Глн

Тир

Асп

Глу

Лиз

Арг

Гис

5,97

6,02

5,97

5,97

5,97

6,10

5,98

5,88

5,68

6,53

5,02

5,75

5,41

5,65

5,65

2,97

3,22

9,74

10,76

7,59

7,5

9,0

6,9

7,5

4,6

4,6

3,5

1,1

7,1

6,0

2,8

1,7

4,4

3,9

3,5

5,5

6,2

7,0

4,7

2,1

По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты делятся на моноаминамонокарбоновые, содержащие по одной карбоксильной и аминной группе; моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна аминная группа); диаминомонокарбоновые (две аминные и одна карбоксильная группа).

По способности синтезироваться в организме человека и животных все аминокислоты делятся на заменимые, незаменимые и частично незаменимые.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и животных они обязательно должны поступать вместе с пщей. Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин,изолейцин,треонин,триптофан, метионин,лизин, фенилаланин.

Частично незаменимые-синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются арганин, гистидин, тирозин.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве из других соединений. Растения могут синтезировать все аминокислоты.

1.3 Кислотно-основные свойства аминокислот

Кислотно-основные свойства аминокислот связаны с наличием в их структуре двух ионизируемых групп-карбоксильной и аминогруппы, поэтому амнокислоты могут проявлять свойства как кислот, так и оснований, т.е. они являются амфотерными соединениями. В кристаллическом состоянии и в водных растворах a-аминокислоты существуют в виде биполярных ионов, называемых также цвиттерионами. Ионное строение обуславливает некоторые особенности свойств a-аминокислот: высокую температуру плавления (200-300°С), нелетучесть, растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. С растворимостью аминокислот в воде связана их всасываемость и транспорт в организме. Ионизация молекул аминокислот зависит от рН раствора. Для моноаминомонокарбоновых кислот процесс диссоциации имеет следующий вид:

В сильно кислых растворах аминокислоты присутствуют в виде положительных ионов, а в щелочных – в виде отрицательных.

Кислотно-основные свойства аминокислот можно объяснить исходя из теории кислот и оснований Бренстеда-Лоури. Полностью протонированная a-аминокислота (катионная форма) с позиции теории Бренстеда является двухосновной кислотой, содержащей две кислотные группы:недиссоциированную карбоксильную группу (– СООН) и протонированную аминогруппу (NН3), которые характеризуются соответствующими значениями рКa1 и рКa2.

Величины рК для аминокислот определяют по кривым титрования. Рассмотрим кривую титрования аланина (рис. 1).

Рис. 1 – кривые, полученные при титровании 0,1М раствора аланина 0,1М раствором HCl (а) и 0,1М растором NaOH (б).

Из кривой титрования аланина следует, что карбоксильная группа имеет рКa1=2,34, а протонированная аминогруппа рКa2 = 9,69. При рН = 6,02 аланин существует в виде биполярного иона, когда суммарный электрический заряд частицы равен 0. При этом значении рН молекула аланина электронейтральна. Такое значение рН называют изоэлектрической точкой и обозначают рНиэт или рI. Для моноаминомонокарбоновых кислот изоэлектрическая точка рассчитывается как среднее арифметическое двух значений рКa. Например для аланина она равна:

рI = Ѕ × (рКa1 + рКa2) = Ѕ × (2,34 + 9,69) = 6,02

При значении рН, превышающем изоэлектрическую точку, аминокислота заряжается отрицательно, а при значении рН ниже рI аминокислота несет суммарный положительный заряд. Например, при рН = 1,0 все молекулы аланина существуют в форме ионов

Страница:  1  2  3  4  5  6  7  8  9  10  11  12  13  14 


Другие рефераты на тему «Химия»:

Поиск рефератов

Последние рефераты раздела

Copyright © 2010-2024 - www.refsru.com - рефераты, курсовые и дипломные работы